Кантор Чарлз Роберт (биофизик)

Чарлз Роберт Кантор 102k

(Charles Robert Cantor)

(26.08.1942)

Американский молекулярный генетик.
Чарльз Кантор получил степень бакалавра в Колумбийском университете в 1963 году и докторскую степень в Калифорнийском университете в Беркли в 1966 году.
Он является директором Центра передовых биотехнологий Бостонского университета и соучредителем и директором Retrotope, американской компании, использующей тяжелые изотопы углерода (13° C) и водорода (2H, дейтерий) для стабилизации основных соединений, таких как аминокислоты, нуклеиновые кислоты и липиды, для борьбы с возрастными заболеваниями.
Кантор занимал должности в Колумбийском университете (1981-1989) и в Калифорнийском университете в Беркли (1989-1992), прежде чем перейти в Бостонский университет в 1992 году, был директором Проекта генома человека Департамента энергетики и председателем Департамента биомедицинской инженерии Бостонского университета.
В 2017 году стал адъюнкт-профессором молекулярной медицины в Scripps Research.
Он является консультантом более чем 16 биотехнологических фирм, опубликовал более 400 рецензируемых статей, получил 54 патента США.
Соавтор трехтомного учебника по биофизической химии.

:
ЮП...

РАЗВЕРНУТЬ ►

◄ СВЕРНУТЬ

чарлз роберт кантор на страницах библиотеки упоминается 1 раз:

* Кантор Чарлз Роберт (биофизик)

РАЗВЕРНУТЬ ►

◄ СВЕРНУТЬ

Архив этой страницы:

* Kantor_Ch.R...__Biofizicheskaya_himiya._T.1.(1984).[djv-fax].zip
* Kantor_Ch.R...__Biofizicheskaya_himiya._T.2.(1984).[djv-fax].zip
* Kantor_Ch.R...__Biofizicheskaya_himiya._T.3.(1985).[djv-fax].zip

РАЗВЕРНУТЬ ►

◄ СВЕРНУТЬ

Список некоторых изданий (групп изданий), текстографии сборников, литература:

* Кантор Ч.Р... Биофизическая химия. Том 1. (1984)
* Кантор Ч.Р... Биофизическая химия. Том 2. (1984)
* Кантор Ч.Р... Биофизическая химия. Том 3. (1985)

РАЗВЕРНУТЬ ►

◄ СВЕРНУТЬ

Описания некоторых изданий:

▼

▲

Ⓐ ⒸКантор Ч.Р... Биофизическая химия. Том 1. (Biophysical chemistry. Part I) [Djv- 6.5M] Авторы: Чарлз Р. Кантор, Пол Р. Шиммел (Charles R. Cantor, Paul R. Schimmel). Перевод с английского. Под редакцией А.А. Богданова, Ю.С. Лазуркина, М.Д. Франк-Каменецкого.
(Москва: Издательство «Мир»: Редакция литературы по биологии, 1984)
Предоставил формат Djv: ЮП, 2009

ОГЛАВЛЕНИЕ:
Предисловие редакторов перевода (5).
Предисловие (6).
Том 1. КОНФОРМАЦИЯ БИОЛОГИЧЕСКИХ МАКРОМОЛЕКУЛ.
Глава 1. Стратегия и тактика биофизической химии. Перевод А.В. Вологодского (10).
1.1. Уровни структурной организации биологических макромолекул (10).
Первичная структура, т.е. последовательность звеньев (13).
Вторичная структура отвечает спиралям, построенным из мономерных звеньев (14).
Третичная структура, т.е. пространственное расположение звеньев (17).
Четвертичная структура, т.е. расположение субъединиц (19).
1.2. Некоторые центральные вопросы биофизической химии (22).
Качество препаратов (22).
Вопросы о структуре (24).
Вопросы, касающиеся функции (32).
1.3. Некоторые стратегические подходы, используемые в биофизической химии (37).
Использование системы меньших размеров в качестве модели (38).
Наблюдение лишь за частью системы (38).
Сравнение между собой почти идентичных систем (38).
Выделение дискретных состояний системы (40).
Краткие выводы (41).
Задачи (42).
Литература (42).
Глава 2. Структура белков. Перевод Л.А. Белорусского (43).
2.1. Свойства аминокислот (43).
Ионизация амино- и карбоксильных групп в аминокислотах и пептидах (43).
Ионизация боковых групп (47).
Ионизационное равновесие в белках (48).
Полярность боковых групп аминокислот (52).
2.2. Химический состав белков (54).
Аминокислотный состав (54).
Предсказание свойств белков по аминокислотному составу (57).
Многие белки содержат необычные аминокислоты (58).
Металлы и простетические группы (60).
2.3. Первичная структура (65).
Дисульфидные и другие поперечные связи (66).
Первичная структура и анализ вторичной и третичной структуры (70).
Первичная структура и предсказание вторичной и третичной структуры (70).
Аминокислотная последовательность белка и анализ его функций (73).
Сравнение аминокислотных последовательностей родственных белков (77).
Мутантные белки; гемоглобин (79).
2.4. Вторичная структура (87).
а-Спираль (89).
b-Слои и другие типы вторичной структуры (91).
Полипролиновые спирали и коллаген (92).
Распространенность вторичных структур в белках (94).
2.5. Третичная структура (96).
Общая организация пептидного скелета (103).
Окружение отдельных остатков (106).
Плотность упаковки аминокислотных остатков в свернутых молекулах белка (109).
Объем и плотность белков (111).
Динамична или статична третичная структура? (113).
Методы сравнения третичных структур (114).
Связь между структурным и функциональным подобием (119).
2.6. Четвертичная структура (122).
Соображения симметрии (122).
Анализ числа субъединиц и полипептидных цепей (129).
Взаимное расположение субъединиц (132).
Четвертичная структура аспартат-транскарбамоилазы (133).
Стабильность четвертичных глобулярных структур (138).
Спиральные четвертичные структуры (139).
Определение длины спиральных ассоциатов (143).
Краткие выводы (146).
Задачи (146).
Литература (147).
Глава 3. Структура нуклеиновых КИСЛОТ. Перевод А.В. Вологодского (148).
3.1. Свойства нуклеозидов и нуклеотидов (148).
Ионизационное равновесие нуклеозидов и нуклеотидов (149).
3.2. Нуклеотидный состав ДНК и РНК (153).
Правила Чаргаффа для ДНК (153).
Нуклеотидный состав РНК (154).
Другие компоненты нуклеиновых кислот (155).
3.3. Первичная структура (156).
Строение ковалентной цепи (156).
Нуклеотидные последовательности (157).
Предположения о вторичной структуре, основанные на сравнении последовательностей тРНК (160).
Информация о последовательности и анализ структуры и функции (162).
Методы прямого сравнения последовательностей (164).
3.4. Вторичная структура (167).
Спаривание оснований - главная особенность двухцепочечных нуклеиновых кислот (168).
Структура двойных спиралей нуклеиновых кислот (170).
Структурные различия между РНК и ДНК (175).
Другие полинуклеотидные спирали (177).
3.5. Третичная структура (178).
Третичные взаимодействия в тРНК с участием водородных связей (178).
Стэкииг оснований в тРНК (186).
Третичная структура тРНКРнe; биохимические и химические свойства этой молекулы (186).
Третичная структура ДНК (190).
3.6. Четвертичная структура (192).
Краткие выводы (192).
Задачи (194).
Литература (194).
Глава 4. Другие биологические полимеры. Перевод А.А. Полежаева (195).
4.1. Полисахариды (195).
Первичная структура (195).
Уровни структурной организации полисахаридов (198).
О структуре и функциях полисахаридов (200).
4.2. Ассоциаты, образованные из разных макромолекул (201).
Комплексы сахаридов с пептидами, белками или липидами в клеточных стенках бактерий (201).
Гликопротеиды на поверхности животных клеток (204).
Нуклеопротеиды: нековалентные комплексы между белками и нуклеиновыми кислотами (207).
Белки и нуклеиновые кислоты вирусов (209).
Взаимодействие между РНК и белками в рибосомах (211).
Хроматин: иерархия организованных структур (212).
4.3. Липиды в биологических мембранах (213).
Липидные компоненты мембран (214).
Чистые липиды в бислоях (218).
Смеси липидов в бислоях (219).
Фазовые переходы в липидах (221).
4.4. Белки в биологических мембранах (221).
Белковые, липидиые и углеводные компоненты (221).
Типы и расположение белков (221).
Поверхностная локализация белков (223).
Латеральное расположение белков (224).
Электронная микроскопия мембран, обработанных методом замораживания - травления (224).
Распределение отдельных макромолекул, полученное с помощью электронного микроскопа (226).
Общая картина строения биологических мембран (228).
Мембрана эритроцита (229).
4.5. Взаимодействия между белками и липидами (230).
Взаимодействия между белками и липидами в бислое (230).
Липопротеиды (231).
Невыявленные макромолекулярные комплексы (234).
Краткие выводы (234).
Задачи (235).
Литература (236).
Глава 5. Конформационный анализ и силы, определяющие структуру белка. Перевод Л.А. Белорусского (237).
5.1. Основные проблемы, связанные со структурой белковых молекул (237).
5.2. Геометрия полипептидной цепи (237).
Углы внутреннего вращения (239).
Конформационные контурные карты, или диаграммы Рамачандрана (241).
5.3. Оценки потенциальной энергии (243).
Взаимодействия между валентно не связанными атомами (244).
Дипольные взаимодействия (245).
Собственные торсионные потенциалы, присущие одинарным связям (247).
Общая энергия как сумма отдельных вкладов (247).
5.4. Результаты расчетов потенциальной энергии (248).
Остатки глицил и L-аланил (248).
Роль дипольных взаимодействий (248).
Выводы из анализа конформационных энергий глицила и L-аланила (249).
Конформационная энергия некоторых других остатков (250).
Изолированный остаток L-пролил (251).
Конформационная энергия остатка, предшествующего L-пролилу (252).
Конформационные ограничения, налагаемые на остаток, предшествующий пролилу (253).
5.5. Экспериментально наблюдаемые значения углов поворота (253).
Пример лиэоцима (255).
5.6. Водородные связи (257).
Конкуренция молекул воды за места образования водородных связей в белке (258).
5.7. Гидрофобные взаимодействия и структура воды (260).
Физические свойства воды (260).
Влияние растворителя на структуру белка (261).
Неполярные молекулы в воде (262).
Вклады аддитивной энтропии и энтропии смешения в свободную энергию переноса (263).
Данные по свободной энергии переноса (265).
Взаимодействие боковых групп неполярных аминокислот с водой (266).
Понятие о гидрофобных взаимодействиях (267).
Нарушение гидрофобных взаимодействий мочевиной (267).
5.8. Ионные взаимодействия (268).
Условия возникновения ионных взаимодействий в белках (268).
Упрощенное рассмотрение ионных взаимодействий (269).
Роль энтропии в образовании ионных пар (270).
Сравнение гидрофобных и ионных взаимодействий (270).
5.9. Дисульфидные связи (270).
Возможные способы связывания N полуцистинов (271).
Образование специфических дисульфидиых связей (271).
Реокислениые рибонуклеазы с образованием нативного белка (271).
Реокисление проинсулина с образованием нативного инсулина (274).
5.10. Данные о структуре белков (274).
Число возможных конформаций (274).
Сравнение структур лизоцима и миоглобина (275).
5.11. Предсказание структуры белков (277).
Методы предсказания структуры (277).
Пример предсказания структуры (278).
Сравнение предсказанных и наблюдаемых вторичных структур (281).
5.12. Построение молекулярных моделей с помощью ЭВМ (283).
Краткие выводы (283).
Задачи (285).
Литература (285).
Глава 6. Конформационный анализ и силы, определяющие структуру нуклеиновых кислот. Перевод А.В. Вологодского (287).
6.1. Общая характеристика структуры нуклеиновых кислот (287).
6.2. Геометрические аспекты (287).
6.3. Поворотная изомерия относительно гликозидной связи; конформация рибозы (289).
6.4. Углы вращения остова и стерические ограничения (289).
Взаимодействия первого порядка (290).
Взаимодействия второго порядка (292).
Дальнейший анализ (292).
6.5. Силы, стабилизирующие упорядоченные конформаций (294).
6.6. Спаривание оснований (295).
Уотсон-криковское спаривание в кристаллах динуклеотидов (297).
Специфическое спаривание оснований в растворе (298).
6.7. Стэкинг оснований (302).
Стэкинг оснований в одноцепочечной poly (А) в растворе (304).
Стэкинг мононуклеозидов в растворе (306).
Пуриновый стэкинг сильнее, чем пиримидиновый (308).
Роль растворителя в стабилизации стэкинга (309).
6.8. Третичная структура нуклеиновых кислот (311).
Краткие выводы (312).
Задачи (312).
Литература (313).
Приложение А. Основы матричной алгебры (315).
Приложение Б. Решение задач (319).
Предметный указатель (323).

ИЗ ИЗДАНИЯ: В трехтомном издании, написанном учеными из США, на самом современном уровне изложены основные представления о биологических макромолекулах и методах исследования их структуры и функций. В первом томе рассмотрены общие принципы организации первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков и нуклеиновых кислот, а также строение полисахаридов, нуклеопротеинов и биологических мембран. Книга написана ясно и четко, на очень высоком научном уровне.
Для биофизиков, биохимиков, молекулярных биологов, физиков, химиков, для преподавателей, аспирантов и студентов биологических специальностей.

▼

▲

Ⓐ ⒸКантор Ч.Р... Биофизическая химия. Том 2. (Biophysical chemistry. Part II) [Djv- 7.6M] Авторы: Чарлз Р. Кантор, Пол Р. Шиммел (Charles R. Cantor, Paul R. Schimmel). Перевод с английского. Под редакцией А.А. Богданова, Ю.С. Лазуркина, М.Д. Франк-Каменецкого.
(Москва: Издательство «Мир»: Редакция литературы по биологии, 1984)
Предоставил формат Djv: ЮП, 2009

ОГЛАВЛЕНИЕ:
Том 2. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ СТРУКТУРЫ И ФУНКЦИИ БИОПОЛИМЕРОВ.
Глава 7. Спектроскопия поглощения. Перевод А.П. Минеева (10).
7.1. Основные принципы (10).
Область применения (10).
Качественное описание спектроскопии (10).
Квантовомеханическое описание молекулярных свойств (11).
Описание состояния молекулы при помощи волновой функции (12).
Операторы и значения наблюдаемых величин (14).
Уравнение Шредингера (14).
Взаимодействие света с молекулой (16).
Момент перехода (19).
Параметры, которые можно определить из спектральных данных (19).
7.2. Спектроскопия поглощения в области электронных переходов (21).
Энергетические состояния молекул (21).
Коэффициент экстинкции (23).
Связь между коэффициентом экстинкции и некоторыми молекулярными свойствами (26).
Линейный дихроизм ориентированных образцов (27).
Спектральные свойства простых молекул: формальдегид (29).
7.3. Спектроскопия биополимеров (32).
Спектральная область, в которой проводятся исследования биополимеров (32).
Поглощение белков в дальней УФ-области определяется пептидными группами (33).
Поглощение белков в ближней УФ-области обусловлено ароматическими аминокислотами (34).
Влияние простетических групп (36).
Определение концентрации белка из данных по УФ-поглощеиию (38).
Поглощение нуклеиновых кислот определяется основаниями (38).
7.4. Влияние конформации на поглощение (41).
Влияние на спектры локального окружения хромофоров (42).
Взаимодействия между разными хромофорами (45).
Димер, состоящий из невзаимодействующих мономеров (46).
Димер, состоящий из взаимодействующих мономеров (48).
Как анализировать спектр димера (52).
Число полос поглощения и число хромофоров (53).
Гипохромизм агрегатов хромофоров (54).
Определение ориентации хромофора при помощи линейного дихроизма (58).
Краткие выводы (60).
Задачи (60).
Литература (62).
Глава 8 Другие оптические методы. Перевод А.П. Минеева (63).
8.1. Оптическая активность (63).
Экспериментальное исследование оптической активности (63).
Соотношение между ДОВ и КД (66).
Физические основы явления (68).
Вычисление КД димера (71).
Полуэмпирические расчеты оптической активности белков (77).
Полуэмпирические расчеты оптической активности нуклеиновых кислот (79).
Применение оптической активности при эмпирических расчетах (83).
Другие разновидности метода измерения оптической активности (84).
8.2. Флуоресцентная спектроскопия (84).
Основные принципы флуоресценции (84).
Факторы, влияющие на интенсивность флуоресценции (86).
Методы измерения (89).
Свойства типичных флуоресцирующих групп (93).
Чувствительность флуоресценции хромофора к окружению (94).
Синглет-синглетный перенос энергии (97).
Измерение расстояния между хромофорами по данным об эффективности переноса энергии (100).
Поляризованная флуоресценция (103).
Поляризация в жестких системах (104).
Влияние молекулярного движения (107).
Уравнения Перрена и измерение стационарной степени поляризации (110).
8.3. Инфракрасная спектроскопия и спектроскопия комбинационного рассеяния (113).
Принципы, лежащие в основе инфракрасной спектроскопии (113).
Колебательные спектры полимеров (115).
Спектроскопия комбинационного рассеяния (119).
Краткие выводы (123).
Задачи (124).
Литература (126).
Глава 9. Введение в магнитный резонанс. Перевод А.П. Минеева (128).
9.1. Резонансные методы и их применение (128).
9.2. Общие принципы ядерного магнитного резонанса (ЯМР) (129).
Прецессия заряженного волчка в магнитном поле (130).
Магнитный момент ядер (132).
Ограничения, налагаемые на ядерные магнитные моменты (134).
Физическая основа эксперимента по ЯМР: классическая аналогия (135).
9.3. Уравнения Блоха (139).
9.4. Важные следствия, вытекающие из уравнений Блоха (142).
Интенсивность сигнала (142).
Большие времена продольной релаксации (Т1) (143).
Влияние флуктуирующих локальных полей и окружения на Т1 (143).
Влияние Т1 и Т2 на ширину линии (145).
Факторы, влияющие на Т2 (146).
Измерение Т1 и Т2 импульсными методами (147).
Спектр поглощения как фурье-преобразование спинового эха (148).
9.5. Особенности спектров ЯМР (149).
Химический сдвиг (149).
Получение высокого разрешения (151).
Спин-спиновое расщепление линий (153).
Исследования биологических комплексов с помощью парамагнитных зондов (156).
Применение ЯМР для регистрации динамических процессов (157).
9.6. Спектры ЯМР биологических систем (159).
Спектры протонного магнитного резонанса белков (159).
13С-ЯМР-спектры белков (161).
ЯМР на ядрах 31Р (162).
Использование I9F в качестве зонда при исследовании биохимических систем (163).
Спектры ЯМР нуклеиновых кислот (165).
9.7. Электронный парамагнитный резонанс (ЭПР) (167).
Сходство между ЭПР и ЯМР (167).
Сверхтонкое взаимодействие (167).
Контактное взаимодействие (169).
Анизотропное сверхтонкое расщепление (170).
Анизотропия g-фактора (173).
Исследования с помощью ЭПР металлсодержащих белков (174).
Исследования методом ЭПР с применением спиновой метки (174).
Краткие выводы (175).
Задачи (176).
Литература (177).
Глава 10. Размер и форма макромолекул. Перевод Ю.Н. Косаганова (178).
10.1. Методы прямого наблюдения (178).
Электронная микроскопия молекул (178).
Уменьшение вероятности появления артефактов, связанных с высушиванием и усадкой в процессе подготовки образцов для электронной микроскопии (180).
Использование симметрии для улучшения электронно-микроскопического изображения (182).
Радиоавтография высокого разрешения (185).
Дифракция рентгеновских лучей (186).
10.2. Гидродинамические методы исследования макромолекул (187).
Обзор методов (187).
Объем и гидратация макромолекул (188).
Термодинамика гидратации (190).
Трение макромолекул в растворе (192).
Связь между трением и размерами молекулы (193).
Влияние формы частиц на трение поступательного движения (196).
Влияние формы на вращательное трение (197).
Трение при поступательном движении молекул сложной формы (201).
Коэффициенты трения олигомеров и полимеров (204).
10.3. Диффузия макромолекул (205).
Перенос массы как поток вещества (206).
Законы диффузии Фика (209).
Решения уравнений Фика (212).
Измерение диффузии (214).
Интерпретация коэффициента диффузии с молекулярной точки зрения (215).
Интерпретация измеренных значений коэффициентов трения (217).
Диффузия в многокомпонентных системах (219).
Краткие выводы (220).
Задачи (221).
Литература (221).
Глава 11. Ультрацентрифугирование. Перевод Ю.А. Банникова (223).
11.1. Скоростная седиментация (223).
Седиментация под действием силы тяжести или центробежной силы (223).
Ультрацентрифуга (224).
Описание процессов переноса в ультрацентрифуге: уравнение Ламма (227).
Решение уравнения Ламма при постоянном s и в отсутствие диффузии (229).
Решение уравнения Ламма для более реалистических случаев (232).
Определение коэффициента седиментации по положению границы (233).
11.2. Анализ результатов седиментационных измерений (235).
Уравнение Сведберга (235).
Определение молекулярных масс по данным седиментационных измерений (237).
Что можно узнать о форме и конформации по данным седиментационных измерений (240).
Зависимость скорости седиментации от концентрации (242).
Влияние самоассоциации на скорость седиментации (244).
Как влияет на скорость седиментации присутствие в системе нескольких макромолекулярных компонентов (246).
Зональное центрифугирование многокомпонентны х систем (248).
11.3. Равновесное центрифугирование (252).
Определение молекулярной массы при помощи равновесного центрифугирования (252).
Равновесное центрифугирование смесей макромолекул (254).
Центрифугирование равновесной системы мономер-димер (257).
Анализ приближения к равновесию (259).
Центрифугирование в градиенте плотности: упрощенная теория (260).
Центрифугирование в градиенте плотности: трехкомпонентная теория (261).
Краткие выводы (265).
Задачи (266).
Литература (267).
Глава 12. Другие гидродинамические методы. Перевод Ю.А. Банникова (268).
12.1. Вискозиметрия (268).
Измерение вязкости (268).
Влияние скорости сдвига на величину измеряемой вязкости (270).
Влияние молекул растворенного вещества на вязкость раствора (272).
Зависимость вязкости от формы молекул (275).
Определение молекулярной массы с помощью измерений вязкости (277).
Некоторые случаи применения вискозиметрических измерений (278).
Упруговязкая релаксация (280).
12.2. Методы, использующие вращательное движение молекул (282).
Измерение преимущественной ориентации в потоке с помощью линейного дихроизма (284).
Измерение преимущественной ориентации в потоке с помощью линейного двойного лучепреломления (286).
Ориентация в электрических полях (289).
Дисперсия диэлектрической проницаемости (291).
Другие способы измерения и интерпретации вращательных движений (292).
12.3. Хроматография на молекулярных ситах (294).
Сущность явления гель-фильтрации (294).
Анализ профилей элюируемых зон (296).
Свойства молекулярных сит в связи с размерами и конформацией макромолекул (298).
12.4. Электрофорез (299).
Расчет электрофоретической подвижности (299).
Примеры применения электрофореза (301).
Электрофорез в присутствии додецилсульфата натрия как метод определения молекулярных масс (303).
Краткие выводы (306).
Задачи (307).
Литература (307).
Глава 13. Рентгеновская кристаллография. Перевод И.Я. Саратовского (309).
13.1. Рассеяние рентгеновских лучей атомами и молекулами (309).
Особенности и ограничения нашего рассмотрения (309).
Рентгеновские лучи - коротковолновое электромагнитное излучение (309).
Параметры, описывающие электромагнитную волну (310).
Геометрия опыта по рассеянию рентгеновских лучей (312).
Рассеяние как функция положения электрона (314).
Описание рентгеновского рассеяния с помощью фурье-преобразования (315).
Пример свойств фурье-преобразования (317).
Определение структурного фактора (319).
Требование неоднородности электронной плотности (320).
Рассеяние от отдельного атома, находящегося в начале координат (320).
Рассеяние произвольно расположенными атомами (322).
13.2. Дифракция рентгеновских лучей (323).
Интерференционные полосы от наборов атомов (323).
Расчет рентгеновской дифракции от одномерной цепочки атомов (326).
Дискретная картина дифракции от одномерной цепочки (327).
Рассеяние от отдельного атома или молекулы, входящих в состав периодической цепочки (329).
Рентгеновское рассеяние, наблюдаемое в лабораторных условиях (330).
Рентгеновское рассеяние от двумерной периодической атомной решетки (331).
Рентгеновское рассеяние от трехмерной атомной решетки (334).
Рентгеновское рассеяние от трехмерного кристалла, состоящего из молекул (338).
Представление повторяющейся структуры в виде свертки (338).
Фурье-преобразование свертки (340).
Использование сверток при расчете картин рентгеновского рассеяния (341).
Расчет дифракции от молекулярного кристалла с использованием сверток (343).
Закон дифракции Брэгга (344).
13.3. Свойства кристаллов (346).
Ограничения для возможных кристаллических решеток (346).
Симметрия молекул и кристаллов (352).
Пространственные группы, характерные для биологических молекул (352).
Определение параметров кристаллической решетки (354).
Соотношения между векторами прямой и обратной решеток (355).
Определение пространственной группы (357).
Кристаллографическая оценка молекулярной массы (358).
Использование пространственной группы для получения информации о симметрии макромолекулы (359).
Изменение геометрии рассеяния при дифракционных измерениях (360).
Некоторые методы получения дифракционных данных (362).
Сфера ограничения (364).
Ограниченность разрешения при определении структуры по данным дифракции
рентгеновских лучей (364).
Экспериментальные ограничения разрешения (368).
13.4. Определение структуры молекул методом рентгеновской кристаллографии (369).
Фазовая проблема (369).
Фазы важнее, чем амплитуды (370).
Общие соображения относительно определения кристаллической структуры (371).
Этапы определения структуры малой молекулы (371).
Вычисление функции Паттерсона по измеренной интенсивности рассеяния (373).
Периодичность функции Паттерсона (375).
Соответствие между пиками функции Паттерсона и межатомными векторами (376).
Использование паттерсоновских карт для локализации тяжелых атомов в малых молекулах (376).
Проверка согласия между рассчитанной структурой и данными измерений (378).
13.5. Определение структуры макромолекулы (378).
Метод множественных изоморфных замещений (378).
Получение макромолекулярных кристаллов и их свойства (379).
Получение изоморфных тяжелоатомных производных (381).
Структурные факторы для тяжелоатомных изоморфных производных (383).
Определение положения тяжелых атомов с помощью разностной паттерсоновской карты (384).
Использование центросимметричных проекций для определения положения тяжелых атомов (385).
Использование данных о положении тяжелых атомов для оценки фаз структурного фактора (389).
Оценки фаз при наличии центра симметрии (390).
Уточнение положений тяжелых атомов, получаемое после оценки фаз для исходного кристалла (391).
Уточнение структурной модели по методу наименьших квадратов (391).
Метод наименьших квадратов для уточнения положений тяжелых атомов (393).
Аномальная дисперсия в тяжелых атомах (396).
Интерпретация карты электронной плотности (396).
Учет энергии белковых конформаций при интерпретации карты электронной плотности (398).
Разностный фурье-синтез при изучении взаимодействий макромолекулы с лигандом (398).
Краткие выводы (400).
Задачи (401).
Литература (403).
Глава 14. Другие методы, использующие рассеяние и дифракцию. Перевод И.Я. Скуратовского (405).
14.1. Рентгеновская дифракция в волокнах (405).
Рентгеновское рассеяние от волокон (405).
Расчет рассеяния от спирали (407).
Структурный фактор непрерывной спирали в цилиндрических координатах (408).
Дискретный характер структурного фактора спирали (409).
Крестообразная картина рассеяния от спиральной линии (410).
Структурный фактор точечной спирали (411).
Структурный фактор спирали с целым числом остатков на виток (413).
Структурный фактор спирали с нецелым числом остатков на виток (414).
Интенсивность рентгеновского рассеяния от спирали, усредненной по вращению (414).
Модель для а-спирали (415).
Рентгеновское рассеяние от реальной а-спирали (418).
Влияние межмолекулярной упаковки на картину дифракции от а-спирали (419).
Рентгеновское рассеяние от волокон нуклеиновых кислот (419).
14.2. Рентгеновское рассеяние в растворе (421).
Расчет рассеяния от раствора путем усреднения по всем возможным ориентациям молекул (421).
Определение молекулярной массы и радиуса инерции (422).
Использование широкоуглового рассеяния для выбора модели молекулярной структуры (423).
Расчет радиальной функции Паттерсона по данным рассеяния в растворе (426).
Тонкая структура растянутого края поглощения (EXAFS) (427).
14.3. Рассеяние излучения других видов (428).
Пригодная для измерений область длин волн (428).
14.4. Электронная микроскопия (429).
Измерение электронной дифракции от твердого тела с помощью электронного микроскопа (429).
Определение молекулярной структуры с помощью электронного микроскопа (431).
Математическое описание дифракции электронов (431).
14.5. Нейтронное рассеяние (437).
Сравнение нейтронного и рентгеновского рассеяний (437).
Локализация атомов водорода с помощью нейтронной дифракции в кристаллах (438).
Контраст с растворителем при нейтронном и рентгеновском рассеянии (439).
Ковалентно присоединенный дейтерий в качестве нейтронной метки (442).
14.6. Рассеяние света (445).
Одиночные молекулы, размер которых много меньше длины волны (445).
Влияние поляризации на угловое распределение рассеянного света (446).
Набор молекул, размер которых много меньше длины волны (447).
Молекулы, размер которых сравним с длиной волны (448).
Другие типы рассеяния света (449).
Краткие выводы (449).
Задачи (451).
Литература (452).
Приложение А. Основы матричной алгебры (454).
Перемножение матриц (454).
Нахождение матрицы, обратной данной (456).
Приведение матрицы к диагональному виду (456).
Приложение Б. Решение задач (458).
Предметный указатель (468).

ИЗ ИЗДАНИЯ: В трехтомном издании, написанном учеными из США, на самом современном уровне изложены основные представления о биологических макромолекулах и методах исследования их структуры и функций. Второй том посвящен теоретическим основам физических и физико-химических методов изучения структуры биологических полимеров и интерпретации полученных данных. Рассмотрены абсорбционная спектроскопия, электрополяриметрия, флуоресцентная спектроскопия спектроскопия комбинационного рассеяния, ядерный магнитный резонанс, некоторые виды электронной микроскопии ультрацентрифугирование, вискозиметрия и электрофорез в гелях; особенно подробно описан рентгеноструктурный анализ.
Для биофизиков биохимиков, молекулярных биологов, физиков, химиков, для преподавателей, аспирантов и студентов биологических специальностей.

▼

▲

Ⓐ ⒸКантор Ч.Р... Биофизическая химия. Том 3. (Biophysical chemistry. Part III) [Djv- 7.9M] Авторы: Чарлз Р. Кантор, Пол Р. Шиммел (Charles R. Cantor, Paul R. Schimmel). Перевод с английского. Под редакцией А.А. Богданова, Ю.С. Лазуркина, М.Д. Франк-Каменецкого.
(Москва: Издательство «Мир»: Редакция литературы по биологии, 1985)
Предоставил формат Djv: ЮП, 2009

ОГЛАВЛЕНИЕ:
Том 3. ПОВЕДЕНИЕ БИОЛОГИЧЕСКИХ МАКРОМОЛЕКУЛ.
Глава 15. Взаимодействие макромолекул с лигандами в условиях равновесия. Перевод Н.П. Сугробовой (6).
15.1. Важность взаимодействия макромолекул с лигандами (6).
15.2. Равновесное связывание лигандов с макромолекулами (6).
Макроскопические и микроскопические константы (8).
15.3. Идентичные и независимые центры связывания (8).
Расчет числа микроскопических форм (8).
Расчет величины v (9).
Простой вывод (11).
График Скэтчарда (12).
15.4. Несколько типов независимых центров связывания (12).
Нелинейные графики Скэтчарда (12).
Анализ графика Скэтчарда, состоящего из двух участков (13).
15.5. Взаимодействие между центрами связывания (15).
Некоторые общие соображения (15).
Распространенность кооперативных взаимодействий (17).
Статистические эффекты и энергия взаимодействия (17).
Полуэмпирический подход: коэффициент Хилла (18).
15.6. Связывание двух различных лигандов: уравнения, описывающие взаимное влияние лигандов на их связывание (21).
Формальная математическая трактовка (21).
Два лиганда и основное соотношение, описывающее их взаимозависимое связывание (22).
Другое уравнение, описывающее взаимозависимое связывание лигандов (23).
Дополнительное уравнение (26).
15.7. Энергетические аспекты взаимозависимого связывания лигандов (27).
Свободная энергия взаимодействия (27).
Влияние энергии взаимодействия на распределение связанных лигандов (29).
Величины свободной энергии взаимодействия, обнаруженные в биологических системах (31).
15.8. Взаимодействие больших лигандов с кристаллоподобными структурами (31).
Однородная кристаллическая решетка: статистические особенности (32).
Расчет характеристик связывания лигандов (33).
Нелинейные графики Скэтчарда как следствие статистических эффектов (34).
Некоторые результаты, полученные на реальных системах (35).
Решетки ограниченной длины и концевые эффекты (36).
Взаимодействие между лигандами (36).
Краткие выводы (38).
Задачи (38).
Литература (39).
Глава 16. Кинетика взаимодействия лигандов с макромолекулами. Перевод И.П. Сугробовой (41).
16.1. Исследование кинетики биохимических процессов (41).
16.2. Мономолекулярные реакции (42).
Одностадийные реакции (42).
Две последовательные реакции (42).
Ряд последовательных реакций (44).
16.3. Простые бимолекулярные реакции (45).
16.4. Простой механизм Михаэлиса - Ментен (45).
Решение уравнения скорости для частного случая (45).
Условия применимости принципа стационарности (46).
16.5. Многочисленные промежуточные формы фермента (47).
16.6. Стационарная кинетика (48).
Механизм реакции с одним субстратом, одним продуктом и одной промежуточной формой фермента (48).
Определение стационарных параметров ферментативных реакций из экспериментальных данных (50).
Более общее решение: соотношение Холдейна (51).
Связь между константами Михаэлиса и константами равновесия (51).
Уравнение стационарной скорости в случае механизма с несколькими промежуточными формами фермента (51).
Нижние пределы для констант скорости (52).
Число оборотов (53).
Влияние рН на скорость ферментативных реакций (53).
Интерпретация рН-зависимостей (56).
Определение констант ионизации (57).
Ограничения стационарной кинетики (58).
16.7. Релаксационная спектрометрия (58).
Термодинамические основы релаксации (59).
Кинетика релаксации (61).
Линеаризованные уравнения скорости для двухстадийного механизма ферментативных реакций (62).
Упрощенное выражение для времен релаксации в случае двухстадийного механизма (63).
Другой вывод уравнений для времен релаксации в случае двухстадийного механизма (64).
Набор времен релаксации в случае механизма с n промежуточными формами фермента (65).
Некоторые выводы из исследований кинетики быстрых реакций (68).
16.8. Рибонуклеаза как пример ферментативной системы (71).
Вывод об образовании промежуточных соединений в холе катализа на основании кинетических исследований (72).
Метод химической модификации (73).
Влияние субтилизина на рибонуклеазу (74).
Активные димеры рибонуклеазы (75).
Четыре остатка гистидина, идентифицированные методом ЯМР (76).
Структура рибонуклеазы по данным рентгеноструктурного анализа (78).
Краткие выводы (81).
Задачи (82).
Литература (84).
Глава 17. Регуляция биологической активности. Перевод Ю.А. Шаронова (86).
17.1. Биологическая регуляция (86).
Ингибирование по типу обратной связи (86).
Метаболизм пиримидина и аспартат-карбамоилтрансфераза (87).
Аллостерические белки (87).
17.2. Некоторые особенности и свойства аллостерических ферментов (87).
Сигмоидные кривые (87).
Влияние аллостерического ингибитора (88).
Влияние конкурентного ингибитора (90).
17.3. Модель Моно - Уаймена - Шанже (МУШ) для аллостерических ферментов (91).
Четыре основных допущения (92).
Гомотропные и гетеротропные взаимодействия (92).
Алгебраическое описание модели МУШ (92).
Свойства yF: влияние параметров L, и c (95).
Сравнение параметров R и yF (97).
Влияние аллостерических активаторов и ингибиторов (97).
17.4. Экспериментальная проверка модели МУШ (99).
Объяснение некоторых данных по взаимодействию лигандов (99).
Соотношение между конформационными изменениями и относительным насыщением (99).
17.5. Альтернативные модели для аллостерических белков (102).
Последовательная модель (102).
Более общая схема (104).
17.6. Гемоглобин (104).
Кооперативное связывание кислорода (105).
Анализ равновесия связывания кислорода: схема Эдера (105).
Оценки микроскопических констант связывания кислорода (106).
Концентрации промежуточных форм гемоглобина в процессе оксигенации (106).
Константа Хилла и энергия взаимодействия гем - гем (107).
Эффект Бора (108).
Оценка значений рК для зависящих от кислорода процессов ионизации (111).
Влияние органических фосфатов на кривую оксигенации (112).
17.7. Взаимодействие двуокиси углерода с гемоглобином (114).
17.8. Связь между структурой и механизмом функционирования гемоглобина (116).
Краткие выводы (119).
Задачи (120).
Литература (122).
Глава 18. Конфигурационная статистика полимерных цепей. Перевод А.В. Вологодского (123).
18.1. Усреднение по конформациям (123).
18.2. Определение параметров, зависящих от конформации (124).
Расстояние между концами цепи и радиус инерции (124).
Средние размеры цепи в невозмушенном состоянии (127).
18.3. Свободно-сочлененная цепь (128).
Аналогия между свободно-сочлененной цепью и траекторией диффундирующих молекул газа (128).
Характеристическое отношение (129).
Распределение расстояний между концами цепи (129).
Два вила функции распределения (132).
Гауссова функция распределения и реальные цепи (133).
18.4. Цепь со свободным вращением (134).
Вычисление ‹r2›0 (134).
Поведение характеристического отношения (135).
18.5. Реальные цепи и поворотно-изомерная модель (136).
18.6. Вычисление внутрицепочечных расстояний в полипептидах (138).
Вычисление ‹г2›0 в модели виртуальных связей (139).
Система координат для каждой связи (139).
Преобразование матриц (140).
Произведение усредненных матриц преобразования (141).
Суммирование произведения матриц (142).
18.7. Нахождение матрицы преобразования координат (143).
Преобразование между системами координат для виртуальных связей (146).
Усреднение матрицы преобразования для глицина и L-аланина (146).
18.8. Результаты конформационных расчетов параметров полипептидов (147).
Диполь-дипольное взаимодействие между амидными группами (147).
Различие между полимерами, состоящими из остатков глицина, L-аланина и L-пролина (148).
Сравнение расчетных и экспериментальных данных (150).
Сополимеры полипептидов (150).
18.9. Статистический сегмент (151).
Связь между статистическим сегментом и реальными связями (151).
Размеры статистических сегментов для реальных цепей (152).
18.10. Персистентная длина (152).
18.11. Эффект исключенного объема и невозмущенное состояние (154).
Качественное рассмотрение влияния эффекта исключенного объема на размеры цепи (154).
Тета-растворители и тета-температура (155).
Краткие выводы (155).
Задачи (156).
Литература (157).
Глава 19. Основы гидродинамики полимерной цепи и размеры молекулы полимера. Перевод Ю.А. Банникова (159).
19.1. Гидродинамика полимерной цепи (160).
19.2. Свободно-протекаемый клубок (160).
Вращательное движение клубков в ламинарном потоке (160).
Угловая скорость вращения полимерной молекулы в градиенте скорости (161).
Характеристическая вязкость свободно-протекаемого клубка (162).
Недостатки свободно-протекаемой модели (163).
19.3. Характеристическая вязкость клубков, для которых условие свободного протекания не выполняется (164).
19.4. Коэффициент трения и коэффициент седиментации (165).
Коэффициент трения и характеристическая вязкость (166).
Коэффициент Манделькерна - Флори - Шераги (167).
19.5. Анализ конформации одноцепочечных полинуклеотидов (168).
19.6. Конформация ДНК (171).
19.7. Модель для случая жестких цепей: цепь Порода - Кратки (172).
Модель Порода - Кратки (173).
Связь между длиной и размерами червеобразной цепи (175).
Приложение модели Порода - Кратки к ДНК (175).
Краткие выводы (176).
Задачи (176).
Литература (177).
Глава 20. Конформационное равновесие в полипептидах и белках: переход спираль - клубок. Перевод Л.А. Белорусского (179).
20.1. Конформационная стабильность и конформационные изменения (179).
20.2. Переход спираль - клубок: ранние исследования (183).
20.3. Молекулярный механизм перехода (185).
20.4. Простое термодинамическое рассмотрение перехода (188).
20.5. Использование статистических сумм для анализа конформационного равновесия простых линейных цепей (190).
Статистические веса (192).
Правила построения статистической суммы (192).
20.6. Модель типа «застежка-молния» для перехода спираль - клубок (193).
Выбор статистических весов (193).
Построение и расчет статистической суммы (193).
Степень спиральности и вероятности (194).
20.7. Матричный метод нахождения статистической суммы (196).
Нахождение матрицы статистических весов (197).
Расчет статистической суммы с помощью матрицы статистических весов (197).
Приведение матрицы статистических весов к диагональному виду (198).
Расчеты параметров с помощью статистической суммы (199).
20.8. Описание перехода спираль - клубок (201).
20.9. Сравнение с экспериментальными данными (203).
20.10. Параметры, характеризующие способность аминокислот встраиваться в спираль (204).
Краткие выводы (206).
Задачи (207).
Литература (208).
Глава 21. Конформационное равновесие в полипептидах и белках: обратимое сворачивание белков. Перевод Л.А. Белорусского (209).
21.1. Конформационные переходы в белках (209).
21.2. Температурный диапазон, в котором происходит равновесное сворачивание - разворачивание (210).
21.3. Нахождение термодинамических параметров: простая модель двух состояний (211).
Применение модели двух состояний к рибонуклеазе (211).
Предсказание «холодной» денатурации (212).
21.4. Поиски промежуточных состояний: равновесные исследования (215).
Частичная денатурация и изменение физических свойств (215).
Калориметрический тест на существование промежуточных состояний (218).
21.5. Кинетические исследования процесса сворачивания белков (220).
Кинетика в случае модели двух состояний (221).
Кинетика в случае модели трех состояний (223).
Использование амплитудных параметров для разграничения механизмов (226).
21.6. Репортерские группы (зонды) (226).
Исследование рибонуклеазы с помощью репортерских групп (227).
21.7. Интерпретация двухфазных кинетических кривых ренатурации (228).
21.8. Исследования методом ЯМР (229).
ЯМР лизоцима в области перехода (230).
ЯМР гистидиновых остатков рибонуклеазы при рН 1,3 (232).
21.9. Состояние исследований по сворачиванию белковых молекул (234).
Краткие выводы (236).
Задачи (236).
Литература (238).
Глава 22. Структурные переходы в нуклеиновых кислотах. Перевод А.В. Вологодского (239).
22.1. Исследования нуклеиновых кислот (239).
Сравнение с исследованиями белков (239).
22.2. Структура и стабильность одноцепочечных нуклеиновых кислот (240).
Доказательство упорядоченности структур гомополинуклеотидов (241).
Влияние соли на локальную структуру одиночных цепей (243).
Влияние температуры на свойства гомополимеров (245).
Спирали с одноцепочечным стэкингом (246).
Олигонуклеотиды как модель одноцепочечных полинуклеотидов (248).
Сравнение оптических свойств олиго- и полинуклеотидов (250).
Исследования структур с межплоскостным взаимодействием методом ЯМР (254).
Исследования рибо- и дезокси-димеров методом ЯМР (256).
Конформационное равновесие в динуклеотидах (258).
Стэкинг-равновесие как функция длины цепи (261).
22.3. Равновесие между одно- и двухцепочечными структурами (262).
Синтетические двухцепочечные полинуклеотиды как модельные системы (262).
Определение стехиометрии комплексов по кривой смешивания (264).
Доказательство образования двух- и трехцепочечных структур с помошью кривых смешивания (266).
Устойчивость гомополимерных комплексов к повышению температуры (267).
Фазовые диаграммы для конформационных состояний полинуклеотидов (270).
Температура плавления и стабильность (272).
Влияние рН на структуру полинуклеотидов (274).
Гидродинамические исследования плавления двойной спирали (276).
Зависимость свойств двухцепочечной ДНК от нуклеотидного состава (278).
Влияние нуклеотидного состава на температуру плавления ДНК и ее плавучая плотность (278).
Влияние последовательности оснований на свойства двойной спирали (281).
Влияние ионной силы на термостабильность двойной спирали (282).
Термодинамика линейных полиэлектролитов (283).
Влияние ионной силы на плавление полинуклеотидов (284).
Применения теории полиэлектролитов (286).
Форма кривых плавления природных ДНК (287).
22.4. Флуктуации и изменения структуры двойной спирали (293).
Скорость тритиевого обмена экспонированных протонов (293).
Тритиевый обмен в основаниях двухцепочечных нуклеиновых кислот (295).
Динамика двойной спирали ДНК (297).
Прямое изучение обмена отдельных протонов (300).
Изменение типа вторичной структуры (301).
Предплавление ДНК (303).
Компактные формы ДНК (303).
Краткие выводы (305).
Задачи (306).
Литература (307).
Глава 23. Статистическая механика и кинетика взаимодействий в нуклеиновых кислотах. Перевод А.В. Вологодского (308).
23.1. Статистическая термодинамика образования двойной спирали (308).
Исследования коротких олигонуклеотидных двойных спиралей методом ЯМР (308).
Исследование более длинных олигонуклеотидных двойных спиралей оптическими методами (311).
Модели образования межмолекулярного комплекса (316).
Анализ экспериментальных данных: самокомплементарные олигомеры (319).
Анализ экспериментальных данных: образование комплементарных комплексов и шпилек (321).
Расчет свободной энергии отдельных взаимодействий в спирали (322).
Определение энтальпии взаимодействия в олигонуклеотидах (323).
Нуклеация спирали; образование петель и шпилек (326).
Вычисление энтропии нуклеации для больших петель (327).
Предсказание структуры РНК (330).
23.2. Кинетика конформационных изменений (332).
Стэкинг-взаимодействия отдельных оснований (332).
Спаривание изолированных оснований (335).
Образование олигонуклеотидных комплексов: экспериментальные данные (336).
Анализ кинетики спаривания оснований в олигонуклеотидах (338).
Образование шпилек (340).
Плавление ДНК (341).
Плавление ДНК до разделения цепей (343).
Влияние трения на плавление ДНК (346).
Ренатурация комплементарных цепей (347).
Размер генома и повторяющиеся последовательности (349).
Смысл константы скорости ренатурации (352).
Методы разделения (354).
Применения кинетического анализа ренатураиии (355).
Миграция точек ветвления (358).
23.3. Связывание нуклеиновых кислот с молекулами меньшего размера (359).
Экспериментальная регистрация связывания лигандов (362).
Описание взаимодействия между соседними местами связывания или соседними лигандами статистическими методами (364).
Матричный метод вычисления статистической суммы (366).
Вычисление кривых связывания (368).
Модель с исключением мест связывания при интеркаляции (369).
Кристаллы комплексов олигонуклеотидов с этидием (376).
Комплекс между актиномицином D и дезоксигуанозином (377).
Исследования комплексов олигонуклеотидов с интеркалируюшими лигандами в растворе (378).
Краткие выводы (380).
Задачи (381).
Литература (382).
Глава 24. Третичная структура нуклеиновых кислот. Перевод Ю.А. Банникова (383).
24.1. Кольцевая ДНК (383).
Линейная и кольцевая формы ДНК фага X (383).
Топологические ограничения в кольцевой замкнутой двухцепочечной ДНК (387).
Сверхспирализация в кольцевых замкнутых двухцепочечиых молекулах (389).
Наблюдение сверхспирализации на опыте (395).
Связывание с красителями как способ определения числа сверхвитков (399).
Энергия сверхспирализации (400).
Определение степени связывания красителя по величине сдвига плавучей плотности (402).
Определение числа сверхвитков (404).
Топоизомеразы (407).
24.2. Третичная структура РНК (408).
Доказательства существования третичной структуры у тРНК в растворе (408).
Измерения доли спаренных оснований в тРНК в растворе (411).
Установление соответствия между линиями в спектрах ЯМР тРНК и конкретными парами оснований (412).
Третичная структура тРНК и спектры ЯМР (416).
Медленно протекающий тритиево-водородный обмен (418).
Образование комплексов с олигонуклеотидами (421).
Результаты, полученные при изучении связывания олигонуклеотидов с тРНК (422).
Образование сшивок и миграция энергии (426).
Диаграмма состояний для конформаций тРНК (429).
Кинетические исследования конформационных изменений в тРНК (431).
Использование метода ЯМР для установления соответствия между наблюдаемыми релаксационными процессами и структурными участками в тРНК (435).
Различные стадии плавления тРНК (436).
Вторичная и третичная структуры больших РНК (437).
Краткие выводы (440).
Задачи (441).
Литература (443).
Глава 25. Введение в теорию установления равновесия по разные стороны мембран; структура двойных слоев. Перевод А.А. Полежаева (444).
25.1. Мембранные системы (444).
25.2. Установление равновесия по разные стороны мембраны (444).
Общие соображения (444).
Трансмембранное осмотическое давление (446).
Использование осмотического давления для определения молекулярной массы (449).
Эффект Доннана (450).
Трансмембранная разность рН (452).
Поляризация мембраны и мембранный потенциал (453).
Установление равновесия по разные стороны мембраны и перенос веществ через биологические мембраны (454).
25.3. Мицеллы (454).
Образование мицелл (455).
Содержимое мицелл (456).
Принцип противодействующих сил и образование мицелл (457).
Форма и величина мицелл (458).
Отношение площади поверхности мицеллы к числу головок (459).
Образование бислоев (461).
25.4. Структура и функции двойных слоев (462).
Данные рентгеноструктурного анализа (462).
Влияние холестерина на упорядочение цепей (464).
Данные ЭПР (465).
Изучение с помощью ЭПР перемещений фосфолипидных молекул между поверхностями бислоя (466).
Использование спектра ЭПР для изучения латеральной диффузии в мембранах (468).
Переход порядок - беспорядок в фосфолипидных бислоях (470).
Изгибание алифатических цепей внутри бислоя (472).
Проникновение воды под поверхность бислоя (474).
Спектры протонного магнитного резонанса и спектры ЯМР на ядрах 13С (476).
Различия в относительной подвижности отдельных участков липидных молекул в бислое (477).
Микросреда внутри бислоя (479).
Некоторые общие соображения относительно структуры бислоев (479).
Краткие выводы (480).
Задачи (481).
Литература (482).
Приложение А. Основы матричной алгебры (484).
Приложение Б. Решение задач (488).
Предметный указатель (502).
Список используемых в книге обозначений (519).

ИЗ ИЗДАНИЯ: В трехтомном издании, написанном учеными США, на самом современном уровне изложены основные представления о биологических макромолекулах и методах исследования их структуры и функций. В третьем томе приведены материалы по термодинамике и кинетике взаимодействия биополимеров друг с другом и с низкомолекулярными лигандами, основам ферментативного катализа, регуляции биологической активности биополимеров, конформационным превращениям нуклеиновых кислот и белков, а также по динамике мембранных структур. Книга написана ясно и четко, на очень высоком научном уровне.
Предназначена для биофизиков, биохимиков, молекулярных биологов, физиков, химиков, для преподавателей, аспирантов и студентов биологических специальностей.